مقاله در مورد فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی

توضیحات

 مقاله در مورد فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی دارای 32 صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله در مورد فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله در مورد فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن مقاله در مورد فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی :

فیزیولوژی عضله‌ی اسكلتی

سلولهای عضلانی سلولهایی هستند كه تا حد زیادی برای تبدیل انرژی شیمیایی به انرژی مكانیكی تخصص یافته‌اند .به طور اختصاصی ، سلول‌های عضلانی انرژی را به شكل آدنوزین‌ تری فسفات (ATP) برای تولید نیرو یا انجام كار مورد استفاده قرار می‌دهند . براساس اینكه كار می‌تواند به صورت مختلف ومتعدد ( مانند جابجایی، پمپ كردن خون ، یا حركت موجی و دودی ) انجام گیرد ، چندین نوع عضله در رابطه با این عملكردها تعامل یافته است .سه نوع اساسی عضله عبارتند از : عضله‌ی قلبی ، عضله‌ی اسكلتی ، وعضله‌ی صاف .

عضله‌ی اسكلتی عضله‌ی مخطط است كه تحت كنترل ارادی می‌باشد ( یعنی ، توسط دستگاه عصبی مركزی كنترل میشود ) و نقش كلیدی در فعالیتهای متعدد مانند حفظ وضعیت بدن ، جا به جایی ، سخن گفتن ، و تنفس ایفا می‌كند حالت مخطط سلول‌های عضله‌ی اسكلتی حاصل آرایش فوق العاده سازمان یافته‌ی مولكول‌های اكتین و میوزین است . قلب از عضله‌ی قلبی تشكیل می‌شود .اگر چه این عضله مخطط است ، اما یك عضله‌ی غیر ارادی محسوب می شود ( یعنی ، توسط پیشاهنگ داخلی كنترل می‌شود و توسط دستگاه عصبی اتونوم تعدیل می‌شود عضله‌ی صاف ، كه فاقد حالت مخططی كه در عضله‌ی اسكلتی و قلبی ملاحظه می‌شود ، می‌باشد ، یك عضله‌ی غیر ارادی است كه به طور تیپیك اندام‌های تو خالی ( مثل كیسه‌ی مثانه ، لوله گوارش، عروق خونی ) را می‌پوشاند . در هر سه نوع عضله ، نیرو توسط میان كنش اكتین و میوزین عضله ایجاد می‌شود ، فرایندی كه به افزایش زودگذر Ca2+ داخل سلولی نیاز دارد .

سازمان دهی عضله‌ی اسكلتی
فیبرهای عضلانی

هر عضله از سلول‌های متنابهی موسوم به فیبرهای عضلانی تشكیل می‌شود .لایه‌ای بافت همبند موسوم به اندومیزیوم هر یك از فیبرهای مزبور را محاط می‌كند . آنگاه ، تك تك فیبرهای عضلانی توأماً در فاسی كل‌هایی گروه‌بندی می‌شوند ، كه توسط بافت همبند دیگری موسوم به پری میزیوم احاطه می شوند . در پری میزیوم عروق خونی و اعصابند كه تك تك فیبرهای عضلانی را پشتیبانی می‌كنند . در نهایت ، فاسیكل‌ها برای تشكیل عضله به همدیگرمی‌پیوندند . غلاف بافت همبندی كه عضله را می پوشاند ، اپی میزیوم نامیده می‌شود و عضله را به اسكلت بدن متصل می‌كند . سه لایه بافت همبند عضله به طور عمده از فیبرهای الاستین و كلاژن تشكیل می‌شوند ، وبرای انتقال حركت مولكول‌های اكتین و میوزین به اسكلت بدن برای حركت عمل می‌كنند .
سلولهای منفرد عضله‌ی اسكلتی باریكند ( با قطر تقریبی 10 تا 80 میكرون ) اما م

ی‌توانند به مقدار زیادی استطاله یابند وطویل شوند ( بالای 25 سانتی‌متر طول پیدا می‌كند ) هر فیبر عضله‌ی اسكلتی حاوی دسته‌های فیلامنت ، موسوم به میوفیبریل، می‌باشد كه در طول محور سلول حركت می‌كند الگوی مخطط درشت سلول حاصل الگوی تكراری در میوفیبریل می‌باشد . به طور اختصاصی ، آرایش منظم فیلامنت‌های نازك و ضخیم در میوفیبریل‌های جفت شده‌ی مزبور با‌ آ‌رایش بسیار سازمان یافته‌ی میوفیبریل‌های مجاور است كه ظاهر مخطط به عضله‌ی اسكلتی می‌دهد .
میوفیبریل‌ را می‌توان به طور طولی به ساركومرهایی تقسیم كرد . ساركومر توسط دوخط تیره‌ی موسوم به خطوط Z مشخص می‌شود ، و واحد انقباضی مكرری در عضله‌ی اسكلتی به نمایش می‌ گذارد . طول متوسط ساركومر 2 میكرون می‌باشد . در هر طرف خط Z نوار روشن ( نوار – I) میباشد ، كه اصولاً حاوی فیلامنت‌های نازك متشكل از پروتئین اكتین می‌باشد . ناحیه‌ی بین دو نوار I در ساكرومرنوار A می‌باشد كه اصولاً حاوی فیلامنت‌های ضخیم و نازك را نشان می‌دهد . ناحیه‌ی روشن در مركز ساركومر وجود دارد كه به نوار H معروف است .این بخشی قسمتی از نوار A را نمشان می‌دهد كه حاوی فیلامنت‌ های ضخیم میوزین است ، اما هیچ گونه فیلامنت اكتین ندارد . لذا فیلامنت‌های اكتین از خط Z تا لبه‌ی نوار H گسترش می‌یابند ، و یا قسمتی از فیلامنت ضخیم در نوار A همپوشانی دارند .
خط تیره ، موسوم به خط M، در مركز ساركومر حیاتی هستند . هر میوفیبریل در فیبر عضلانی توسط شبكه‌ی ساركوپلاسمی (SR) احاطه می‌شود . SR یك شبكه‌ی غشایی داخل سلولی است كه نقش حیاتی در تنظیم غلظت‌های Ca2+ داخل سلولی ایفا می‌ كند . پنجه در پنجه شدن‌های ساركولما ، موسوم به توبول‌های T ، به داخل فیبرهای عضلانی نزدیك انتهاهای نوار A حركت می‌ كنند ( یعنی نزدیك به SR) البته ، SR و توبول‌های T، دستگاه غشایی متمایزی دارند .SR یك شبكه‌ی داخل سلولی است ، در حالیكه توبول‌های T در تماس با فضای خارج سلولی هستند . شكافی ( تقریباً به عرض 15 نانومتر ) توبول‌های T را از SR جدا می‌كند . قسمتی از SR كه نزدیك‌ترین فاصله را به توبول‌های T دارد سیسترن پایانی نامیده می شود ، و جایگاه آزاد سازی Ca2+ است ، كه برای انقباض عضله‌ی اسكلتی حیاتی است قسمت‌های طولی SR با سیسترن پایانی پیوسته هستند ، ودر طول و همراه با ساركومر گسترش می‌یایند . این قسمت از SR حاوی دانسیته‌ی بالایی از پروتئین پمپ Ca2+ است ( یعنی Ca2+- ATPase) كه برای بازگرداندن مجدد و تغلیظ Ca2+ در SR ، و بدین ترتیب در شل شدن عضله ،‌حیاتی است .
فیلامنت‌های ضخیم و نازك در ساركومر میوفیبریل به مقدار زیادی سازمان دهی شده‌اند .

همانطوری كه ذكر شد ، فیلامنت‌های نازك اكتین از خط Z به طرف مركز ساركومر امتداد می یابند ، در حالی كه فیلامنت‌های میوزین ضخیم در مركز قرار می‌گیرند ، و با قسمتی از فیلامنت‌های نازك اكتین ناهمسو همپوشانی می‌كنند . فیلامنت‌های ضخیم میوزین توسط پروتئین اسكلت سلولی موسوم به تایتین به خطوط Z متصل می‌شوند . تایتین یك پروتئین الاستیك ، بسیار بزرگ ( و

زن مولكولی متجاوز از KD 3000 ) می‌باشد كه از خط z به مركز ساركومر امتداد می‌یابد و به ظاهر برای سازمان دهی و آرایش فیلامنت‌های ضخیم در ساركومر اهمیت دارد . فیلامنت‌

های ضخیم و نازك طوری جهت‌گیری می‌كنند كه در منطقه‌ی همپوشانی در ساركومر ، هر فیلامنت ضخیم میوزین توسط آرایش شش وجهی فیلامنت‌های نازك اكتین احاطه می‌شود . میان كنش وابسته به Ca2+ فیلامنت‌های ضخیم میوزین و نازك اكتین است كه نیروی انقباض را بعد از تحریك عضله تولید می‌ كند .
فیلامنت‌های نازك اجتماع مولكول‌های اكتین ( G- اكتین، یا اكتین گلبولی ) هستند . از دورشته فیلامنت هلیكسی موسوم به F- اكتین یا اكتین رشته‌ای تشكیل شده‌ اند . پروتئین اسكلت سلولی نبولین در طول فیلامنت اكتین گسترش یافته وممكن است در تنظم طول فیلامنت نازك شركت كند . دیمرهای پروتئین تروپومیوزین در تمام فیلامنت اكتین امتداد می‌یابند وجایگاه‌های اتصال میوزین بر روی مولكولهای اكتین را می‌پوشانند . هر دیمر تروپومیوزین روی هفت مولكول اكتین امتداد می یابد ، به ترتیب دیمرهای تروپومیوزین بعدی یا شكل فضایی سر به دم آرایش می‌یابند . كمپلكس تروپونین از 3 زیر واحد ( تروپونین – T ، تروپونین -I، و تروپونین – C) تشكیل می‌شوند وبر روی هر دیمر تروپومیوزین حضور دارد و وضعیت مولكول تروپومیوزین بر روی فیلامنت اكتین را متاثر میكند ، وبدین ترتیب توانایی تروپومیوزین برای جلوگیری از اتصال میوزین به فیلامنت اكتین تحت تأثیر قرار می‌گیرد . تروپونین – T به تروپومیوزین متصل می شود ، تروپونین – I مهار اتصال میوزین به اكتین توسط تروپومیوزین را تسهیل می‌كند ،‌و تروپونین C به یون Ca2+ متصل می‌شود .اتصال Ca2+ به تروپونین – C حركت تروپومیوزین بر روی فیلامنت اكتین را پیش می برد، جایگاه‌های اتصال – میوزین را در معرض قرار می‌دهد ، و بدین ترتیب میان كنش فیلامنت‌های اكتین ومیوزین و انقباض ساركومر را موجب می‌شود .
میوزین یك پروتئین بزرگ است ( با وزن مولكولی تقریبی kDa480) میوزین از شش پلی پپتید مختلف با یك جفت زنجیره‌ی سنگین بزرگ ( با وزن مولكولی تقریبی kDa200) ودو جفت زنجیره‌ی سبك ( با وزن مولكولی تقریبی kDa 20) تشكیل شده است . زنجیره‌های سنگین به صورت شكل فضایی آلفا – هلیكسی به هم می‌چسبند و تشكیل قطعه‌ی استوانه مانند بلندی را می‌دهند به طوری كه قسمت پایانه‌ی N- هر زنجیره‌ی سنگین یك سر گلبولی بزرگ را تشكیل می‌دهند . منطقه‌ی سر به دور از فیلامنت ضخیم به طرف فیلامنت نازك اكتین امتداد می یابد و قسمتی از مولكول است كه می‌تواند به اكتین متصل شود ، میوزین نیز قادر به هیدرولیز ATP می‌باشد ، و فعالیت ATPase در سر گلبولی نیز قرار دارد . دو جفت از زنجیره‌های سبك با سر گلبولی مرتبط هستند . یكی از این جفت زنجیره‌های سبك كه به زنجیره‌های سبك ضروری موسوم است برای فعالیت ATPase میوزین حیاتی است . جفت دیگر زنجیره‌ی سبك كه گاهی به آن زنجیره‌ی سبك تنظیمی می‌گویند ، ممكن است كینتیك اتصال میوزین و اكتین را تحت شرایط خاصی متأثر سازد . لذا فعالیت ATPase میوزین در سرگلبولی میوزین قرار دارد ، و به حضور زنجیره‌های سبك ( به ویژه ، زنجیره‌های سبك ضروری ) نیاز دارد .
فیلامنت‌های میوزین به واسطه‌ی اجتماع دم به دم مولكول‌های میوزین تشكیل می‌شوند ، و در نهایت این اجتماع منجر به آرایش دو قطبی فیلامنت‌ ضخیم می‌شود . سپ

س فیلامنت ضخیم در هر دو سو از منطقه‌ی مركزی به واسطه‌ی اجتماع سر به دم مولكول‌های میوزین امتداد می‌یابد ، وبدین ترتیب سازمان دهی دو قطبی فیلامنت ضخیم را تمركز در خط M را حفظ می‌كند . چنین آرایش دو قطبی برای كشیدن توامان خطوط Z ( یعنی كوتاه شدن طول ساركومر ) حین انقباض حیاتی است . مكانیسم‌های كنترل كننده این ساختار فوق العاده سازمان یافته فیلامنت ضخیم میوزین نامعلوم هستند ، هر چند تصور می‌

شود پروتئین اسكلت سلولی تایتین در تشكیل چوب بست برای سازمان‌دهی و آرایش فیلامنت ضخیم در ساركومر شركت می‌كند . پروتئینهای دیگر موجود در فیلامنت ضخیم ( مثل ، میومزین و پروتئین – C) نیز ممكن است در سازمان‌بندی دو قطبی و یا در بسته‌بندی فیلامنت ضخیم شركت كنند .

كنترل فعالیت عضله‌ی اسكلتی
اعصاب حركتی و واحدهای حركتی
عضله‌ی اسكلتی توسط دستگاه عصبی مركزی كنترل می‌شود . به طور اختصاصی ، هر عضله‌ی اسكلتی توسط نرون آلفای حركتی عصب‌رسانی می‌شود . اجسام سلولی نرون‌های آلفای حركتی در شاخ شكمی طناب نخاعی قرار دارند .
اكسون‌های حركتی از طریق ریشه‌ های شكمی خارج می‌شوند و از میان اعصاب محیطی مخلوط به عضله می‌رسند . اعصاب حركتی در عضله شاخه شاخه می‌شود ، به طوری كه هر شاخه یك فیبر عضلانی را عصب دهی می‌ كند .
یك واحد حركتی از عصب حركتی و همه‌ی فیبرهای عضلانی كه عصب‌دهی می‌شوند ، تشكیل می‌شود . واحد حركتی واحد انقباضی ، عملی به شمار می‌رود ، زیرا همه‌ی سلولهای عضلانی در واحد حركتی زمانی كه عصب حركتی شلیك می‌كند به طور همزمان منقبض می‌شوند . اندازه‌ی واحدهای حركتی در عضله بسته به عملكرد عضله تغییر می‌كند. در عضلات راست كننده‌ی چشم واحدهای حركتی كوچك هستند ( یعنی ، تنها تعداد كوچكی از فیبرهای عضلانی توسط نرون حركتی عصب دهی می‌شوند ) . و لذا ، حركت چشم می‌ تواند به طور دقیق كنترل شود در مقابل واحدهای حركتی عضله‌ی پشت بزرگ هستند ، كه حفظ وضعیت راست را تسهیل می‌كند . فعال كردن تعداد متغییری از واحدهای حركتی در عضله روشی است كه در آن تانسیون حاصل از عضله را می‌توان كنترل كرد .
اتصال عصبی عضلانی تشكیل شده از نرون حركتی آلفا صفحه‌ی انتهایی نامیده می شود .
استیل كولین آزاد شده از نرون حركتی آلفا در اتصال عصبی عضلانی پتانسیل عملی در فیبر عضلانی تولید می‌كند ، كه به سرعت در طول مسیر آن سیر می‌كند . مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی اسكلتی كمتر از 5 میلی‌ ثانیه می‌

باشد . این مقدار با مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی قلب فرق اساسی دارد ، به طوری كه مدت زمان پتانسیل عمل در عضله‌ی قلب تقریباً 200 میلی ثانیه می‌باشد . مدت زمان كوتاه پتانسیل عمل عضله‌ی اسكلتی امكان انقباض‌های بسیار سریع فیبر را فراهم می‌ كند ، و تا كنون مكانیسم دیگری كه توسط آن نیروی انقباض بتواند افزایش یابد ، وجود ندارد . افزایش تانسیون توسط تحریك مكرر عضله كزاز نامیده می‌شود .

جفت شدن تحریك – انقباض

زمانی كه پتانسیل عمل در طول ساكولمای فیبر عضله منتقل می‌شود وسپس به داخل توبول‌های T می‌رود . یون Ca2+ از پایان سیسترن S

R به داخل میوپلاسم آزاد می‌شود. این آزاد سازی Ca2+ از SR غلظت Ca2+ داخل سلولی را بالا میبرد ، كه آن نیز به نوبه‌ی خود میان كنش اكتین – میوزین و انقباض را پیش می‌برد .
پتانسیل عمل طول عمر فوق العاده كوتاهی ( تقریباً 5 میلی ثانیه ) دارد . افزایش Ca2+ داخل سلولی اندكی بعد از پتانسیل عمل شروع می شود، و در حدود 20 میلی ثانیه به اوج خود می‌رسد . این افزایش Ca2+ داخل سلولی انقباضی موسوم به تكانه را به راه می‌ اندازد .
مكانیسمی كه تحت آن افزایش Ca2+ داخل سلولی صورت می‌گیرد شامل میان كنش بین پروتئین در توبول –T و سیسترن پایانی مجاور SR می‌باشد . همان طوری كه قبلاً تشریح شد توبول – T نشان دهنده یك فرورفتگی ساركولما می‌باشد ، كه به داخل فیبر عضلانی امتداد می‌یابد و مجموعه‌ای با ارتباط نزدیك با سیسترن پایانی SR تشكیل می‌دهد . ارتباط توبول – T با دو بخش انتهایی سیسترن SR تریاد نامیده می شود . اگر چه شكافی ( تقریباً به عرض 15 نانومتر ) بین توبول – T و سیسترن پایانی وجود دارد ، اما پروتئین‌ها این شكاف را با پلی می‌پوشانند . براساس تصاویر آنها در میكروگراف‌های الكترونی پروتئین‌ های پل زننده مزبور پاها نامیده می‌شوند . پاهای مزبور كانال‌های آزاد سازی Ca2+ در غشای سیسترون پایانی هستند كه مسئول افزایش Ca2+ داخل سلولی در پاسخ به پتانسیل عمل آنها می باشند . به دلیل این كه این كانال به داروی ریانودین متصل می‌شود . عموماً كانال‌های مذكور گیرنده‌ی ریانودین (RYR) نامیده می شود .
در غشای توبول – T ، تصور می شود RYR با پروتئینی موسوم به گیرنده‌ی دی هیدروپیریدین(DHPR) میان كنش دهد .
عضله‌ی اسكلتی در غیاب Ca2+ خارج سلولی قادر به انقباض می‌باشد و همچنین در عضله اسكلتی كه دارای DHPR موتاسیون یافته است Ca 2+ را هدایت نمی‌كند . درعوض آزاد سازی Ca 2+ از سیسترن پایانی SR تصور می‌شود در اثر تغییر شكل فضایی DHPR باشد كه همزمان با عبور پتانسیل عمل به سمت پایین توبول – T است ، و این تغییر شكل فضایی در DHPR ، به واسطه‌ی میان كنش پروتئین – پروتئین ، RYR را باز می‌كند ، و Ca2+ به داخل میوپلاسم آزاد می‌شود .
شل شدن عضله‌ی اسكلتی همین كه Ca2+ داخل سلولی توسط SR برداشت می‌شود رخ می‌دهد . گرفتن Ca2+ به داخل SR به علت عمل پمپ Ca2+ ( یعنی ، Ca2+-ATPase)می‌باشد . این پمپ منحصر به عضله‌ی اسكلتی نمی‌باشد و در همه‌ی سلول‌های در ارتباط با شبكه‌ی اندوپلاسمی یافت می‌شود . براین اساس ، به آن SERCA می‌گویند ، كه از عبارت Ca2+-ATPase شبكه اندوپلاسمی ساركوپلاسمی گرفته شده است .SERCA فراوان‌ترین پروتئین موجود در SR عضله اسكلتی است . و در سراسر توبول‌های طولیو همین طور سیسترن پایانی توزیع می‌شود . SERCA دو مولكول Ca2+ را به داخل مجرای

SR به ازای هیدرولیز هر مولكول ATP منتقل می‌ كند .

میان كنش اكتین میوزین : تشكیل پل عرضی
همان طوری كه ذكر شد ، انقباض عضله‌ی اسكلتی به افزایش Ca2+ داخل سلولی نیاز دارد .به علاوه فرایند انقباض توسط فیلامنت نازك تنظیم می‌شود .
نیروی انقباض ( یعنی ، تانسیون ) همین كه غلظت Ca2+ داخل سلولی به بالای 1/0 می‌رود به سبك سیكموئید افزایش می یابد . نصف حداكثر نیرو در كمتر از 1 یون كلسیم ، ایجاد می شود . مكانیسمی كه توسط آن Ca2+ این افزایش در تانسیون را پیش می‌برد ، به صورت ذیل می‌باشد . Ca2+ آزاد شده از SR به تروپونین – C متصل می شود . به محض اتصال با Ca2+ تروپونین – C حركت مولكول تروپومیوزین را به داخل شكاف فیلامنت اكتین تسهیل می‌كند . این حركت تروپومیوزین جایگاه اتصال میوزین را در معرض فیلامنت

اكتین قرار می‌دهد ، وامكان تشكیل پل عرضی را فراهم می‌سازد ، و بدین ترتیب ، تانسیون را تولید می‌كند .چهار جایگاه اتصال بر روی تروپونین – C وجود دارند دو جایگاه مزبور میل تركیبی بالایی برای Ca2+ دارند ، اما در حالت استراحت به یون Mg2+ نیز متصل می‌شوند . جایگاه‌های مزبور به ظاهر در كنترل و تقویت میان كنش بین زیر واحدهای تروپونین – I و تروپونین – T درگیر می‌باشند . دو جایگاه اتصال دیگر میل تركیبی پایین دارند ، و همین كه غلظت آن متعاقب ‌آزاد سازی Ca2+ از SR بالا می‌رود به یون كلسیم متصل می شود . اتصال میوزین به فیلامنت‌های اكتین ظاهراً موجب جا به جایی بیشتر در تروپومیوزین می‌شود . اگر چه مولكول تروپومیوزین روی هفت مولك

ول اكتین گسترش می‌یابند ، اما تئوری آن است كه اتصال قدرتمند میوزین با اكتین منجر به حركت مولكول تروپومیوزین مجاورمیشود ، شاید چون جایگاه‌ های اتصال میوزین در معرض 14 مولكول اكتین قرار می‌گیرند . این توا نایی یك مولكول تروپومیوزین در اثر گذاری بر حركت مولكول‌های دیگر ، ممكن است در نتیجه‌ی مجاورت نزدیك مولكول‌های تروپومیوزین باشد .

برای دریافت اینجا کلیک کنید