مقاله بیوشیمی ذرت

توضیحات

  مقاله بیوشیمی ذرت دارای 97 صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله بیوشیمی ذرت  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله بیوشیمی ذرت،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن مقاله بیوشیمی ذرت :

بیوشیمی ذرت

مقدمه
در جهان پیچیده امروز پایایی و دوام ملت‌ها منوط به تحقیقات اساسی در كلیه زمینه‌های كشاورزی، صنعت و ; است. تحقیقات ضامن خودكفایی و استقلال كشور است. رونق كشاورزی یك بعد توسعه است كه ما در رسیدن به خودكفایی و در نهایت به استقلال اقتصادی كه ضامن استقلال سیاسی است، كمك زیادی می‌كند. تحقق این اهداف مقدس و بی‌نیازی از واردات مواد غذایی اهمیت ویژه‌ای دارد و ما ناچاریم به این سلاح، مسلح شویم. زیرا امروز سلاح مواد غذایی بزرگترین اهرم قدرت است كه و كشورهای پیشرفته و صنعتی علیه یكدیگر و علیه كشورهای جهان سوم بكار می‌گیرند.

برای خودكفایی در زمینه كشاورزی، علاوه بر افزایش سطح كشت و افزایش عملكرد در واحد سطح، بایستی استفاده از واریته‌هایی را كه دارای ارزش غذایی بالایی (بدون تاثیر بر عملكرد) هستند، نیز مهم دانست. عدم كنترل جمعیت و رشد روزافزون آن در جهان و تامین نیازهای غذایی بشر بیشتر از هر چیز ذهن انسان را به خود مشغول كرده است. لذا توجه به بهبود كیفیت و كمیت امری الزامی است.

جمعیت دنیا در حال حاضر متجاوز از 6 میلیارد نفر می‌باشد كه كمبود غذا، قحطی و گرسنگی دامنگیر بیش از 700 میلیون نفر بوده و بالغ بر 3 میلیارد نفر دارای سوء تغذیه وجود دارند. علیرغم پیشرفت‌های قابل توجه در علوم، بدلیل كمبود مواد غذایی اكنون بیش از 5/1 میلیارد نفر به سوء تغذیه و بیماری‌های ناشی از آن مبتلا هستند.

طبق آمار سازمان برنامه و بودجه، طی 25 سال آینده، جمعیت ایران به دو برابر خواهد رسید. تامین غذای این جمعیت به عهده بخش كشاورزی می‌باشد. می‌بایست با برنامه‌ریزی صحیح، كنترل جمعیت، تهیه نظام كشت و بهره‌برداری درست از منابع تولید و نیروی انسانی، ماشین‌آلات، آب و خاك، بهره‌برداری از علوم ژنتیك و اصلاح نباتات، تولید ارقام مقاوم و واریته‌های پرمحصول و دارای كیفیت مناسب در این امر مهم كوشا بود. كارشناسان و محققان با ایجاد تغییرات ژنتیكی در گیاهان زراع سعی دارند كه هرچه بیشتر بر میزان تولید افزوده و كیفیت محصولات را نیز بهبود بخشید.

متاسفانه كشور ما یكی از بزرگترین واردكنندگان مواد غذایی است و بخش مهمی از واردات را فرآورده های دامی تشكیل می‌دهد. از جمله راه‌های تامین پروتئین حیوانی در داخل كشور، افزایش تولید گوشت طیور است. برای تهیه خوراك دام و طیور از مواد غذایی مختلفی استفاده می‌گردد، كه بیشترین آن ذرت می‌باشد و بیشترین رقم واردات بعد از گندم را به خود اختصاص داده است. ذرات از نظر مواد غذایی قابل هضم و انرژی، در میانه غلات در درجه اول اهمیت قرار گرفته است، اما كیفیت پروتئین آن پایین است.

در ذرت معمولی میزان دو اسید آمینه ضروری لیزین و تریپتوفان پایین است. اگر ذرت اساس تغذیه باشد، می‌بایست این كمبود را به هنگام تغذیه طیور و انسان با افزودن مواد دارنده این اسیدآمینه‌ها برطرف نمود. با كشف ذرت، اوپك ـ 2 توسط مرتز و همكاران در سال 1964 امیدواری‌هایی برای بهبود كیفیت پروتئین ذرت بوجود آمد، ولی عملكرد ذرت اوپك ـ 2 معمولاً كمتر از ذرت نرمال می‌باشد. اصلاح‌گران به دنبال راه‌هایی هستند كه علاوه بر واردكردن ژن اوپك ـ 2، عملكرد را به سطح ذرت نرمال برسانند.

اصلاح برای كیفیت پروتئین ذرت
مقدمه
ذرت بطور متوسط در 8/128 میلیون هكتار از اراضی سراسر جهان در سال‌های 87-1985 كشت می‌شد كه 3/80 میلیون هكتار یا 62% آن در كشورهای در حال توسعه بوده است. (فائو، 1988) كل تولید ذرت بر اساس متوسط سال‌های 87-1985، 9/477 میلیون تن بوده است و 7/176 میلیون تن آن مربوط به كشورهای در حال توسعه است. در كشورهای توسعه یافته، 78% از ذرت تولیدی برای تغذیه دام استفاده می‌شود و فقط 6% به عنوان غذا، در حالی كه در كشورهای كمترتوسعه یافته، 50% به عنوان علوفه و 40% به عنوان غذا مصرف می‌شود، باقی‌مانده برای اشكال صنعتی یا تولید بذر استفاده می‌شود.
گرچه در ابتدا ذرت به عنوان یك منبع فراهم آورنده كالری مورد توجه بوده است. مجموع پروتئین آن نیز قابل توجه است. در سال‌های 87-1985 ذرت تقریباً 43 میلیون تن پروتئین عرصه كرده است (با فرض محتوای پروتئین 9%) كه می‌تواند با 39 میلیون تن پروتئین حاصل از سویا (با محتوای پروتئین 38%) مقایسه شود.

الف) مقدار پروتئین ذرت
حیوانات تك‌معده‌ای و انسان قادر به سنتز اسیدهای آمینه ضروری نیستند، لذا لازم است مقادیر كافی از این اسیدها برای سنتز پروتئین فراهم شود. ارزش بیولوژیكی پروتئین ذرت معمولی برای حیوانات تك‌معده‌ای و انسان محدود است، زیرا تركیب آمینواسیدهای آن نامناسب است. آمینواسیدها تا زمان بروز محدودیت یكی از آنها، در ذرت پروتئین بكار برده می‌شوند. (میستر، 1965) برای انسان لیزین، اولین آمینواسید محدودكننده در ذرت است. (كیس و همكاران ، 1965، برسانی و همكاران ، 1968، اگوم ، 1974) و دومی تریپتوفان است. (برسانی، 1975) در حالی كه برای خوك تریپتوفان در درجه اول و لیزین در درجه دوم قرار دارد (بیكر و همكاران ، 1965). كیفیت پروتئین در غلات توسط نشریات مختلفی دسته‌بندی شده است و اخیراً توسط (برایت و شوری، 1983 و اولسن و فری، 1987) بازنگری شده است.

ب) ذرت با پروتئین بالا
تحقیقات با هدف افزایش ارزش غذایی ذرت بر روی تغلیظ پروتئین آن متمركز شده است كه در دانه و سیلو تحت تاثیر تركیب ژنتیكی گیاه و محیط قرار دارد. (كلوور و مرتز ، 1987)
آزمایشات انتخاب كلاسیك برای محتوای پروتئین زیاد و كم در دانه ذرت كه در ایستگاه آزمایشات كشاورزی ایلینویز شروع شد، بصیرت لازم در مورد امكانات و محدودیت‌های انتخاب متناوب برای یك صفت پلی‌ژنیك را فراهم آورد. پس از 70 نسل انتخاب محتوای پروتئین ایلینویز از 9/10% در جمعیت اولیه به 6/26% در استرین‌های پروتئین ایلینویز (IHP) رسید. (دودلی ، 1974)

پس از 76 نسل انتخاب دودلی (1977) نتیجه گرفت كه محدودیت نظری انتخاب هنوز بروز نكرده است، اما یك همبستگی منفی بین عملكرد دانه و درصد پروتئین دانه استرین IHP اتفاق افتاده است. او اصلاح برای سطح متوسط پروتئین و پیشرفت عملكرد را برای افزایش تولید پروتئین در هكتار مطرح كرده است.

IHP به عنوان یك منبع‌های پروتئین در برنامه‌های اصلاحی متنوعی بكار رفته است. در رژیم پلاسمی كه محتوی 4 لاین مربوط به IHP بود، (پالرمو و همكاران ، 1987، الف و ب) هیچ رابطه‌ای بین عملكرد دانه و درصد پروتئین دانه پیدا نكردند. پالرمو (1990، مكاتبات خصوصی) گزارش كرده است كه چندین هیبرید با

محتوای پروتئین افزایش یافته برای تهیه سیلو جهت احشام در آلمان غربی آزاد شده است. محتوای پروتئین دانه آنها 12% بوده است، در مقابل 10% محتوای هیبریدهای استانداردی كه از نظر رسیدگی و عملكرد دانه با آنها قابل مقایسه بودند. اگرچه پروتئین و عملكرد پروتئین گزارش شده است.

ج) ذرت با كیفیت بالای پروتئین
یك مفهوم نویدبخش‌تر برای بالابردن ارزش غذایی ذرت توسعه كیفیت پروتئین آن است. اولین قدم بزرگ در این زمینه، كشف تاثیر موتانت‌های اوپك ـ 2 و فلوری ـ 2 بر روی لیزین و تریپتوفان محتوی پروتئین اندوسپرم ذرت بود. (مرتز و همكاران ، 1964 و نلسون و همكاران ، 1965)

موتانت‌های اضافی معرفی شده‌اند كه پروتئین اندوسپرم ذرت را متحول كرده‌اند. (بخش II توجه شود) برنامه‌های اصلاحی با توسعه رژیم پلاسم‌هایی شروع شد (لاین‌های اینرد الیت برای مناطق معتدله و جمعیت‌های الیت برای مناطق حاره) كه حاوی موتان‌های عمدتاً اوپك ـ 2 بودند. بزودی چندین عقب‌ماندگی در رژیم پلاسم اوپك ـ 2 ظاهر شد، شامل كاهش عملكرد، نرمی و تیره‌شدن دانه، ظهور گچی‌شدن، خشك‌شدن آهسته‌تر در مزرعه و حساسیت بیشتر به پوسیدگی بلال نسبت به ذرت نرمال.

بلافاصله پس از ظهور آن مشكلات، محققین مختلفی تنوع برای اندوسپرم سخت را در ذرت اوپك ـ 2 سازگار به مناطق معتدله و حاره مشاهده كردند. در اوایل دهه 1970 محققین در سیمیت شروع كردند به توسعه جمعیت‌های اوپك ـ 2 با اندوسپرم سخت كه با ذرت با كیفیت [QPM] خوانده می‌شد و انتظار می‌رفت كه یك تنوع باارزش برای كاهش سوء تغذیه ساخته شود. در این بازنگری، اصلاح برای افزایش كیفیت پروتئین تشریح می‌شود، تاریخچه اصلاح QPM مطرح می‌گردد و چهارچوب گیاهان آینده در توسعه QPM عنوان می‌گردد.

2- موتانت‌های كیفیت پروتئین
الف: ژنتیك
ژنوم ذرت محتوی لوكوس‌هایی بر روی چندین كروموزوم است كه بر روی تنوع خصوصیات نشاسته و پروتئین اندوسپرم تاثیر می‌گذارند. این بخش ژنتیك ارزش موتان‌ها مختلف و پتانسیل استفاده از آنها در برنامه‌های عملی اصلاح نباتات شرح داده می‌شود.
دراوایل دهه 1960، دانشمندان علاقه خاصی به جستجوی ژن‌های موتانتی كه می‌توانستند كیفیت بهتری در پروتئین اندوسپرم ذرت ایجاد كنند، ابراز داشتند. در ادامه موفقیت‌ها با اوپك ـ 2 و فلوری ـ 2 شروع شد. جستجو برای موتان‌های جدیدی كه بتوانند پروفیل آمینواسید را اصلاح كنند، خصوصاً با افزایش غلظت لیزین و تریپتوفان ادامه یافت.
در میان موتان‌های اضافی، اوپك ـ 7 (مك ویرتر ، 1971، میسرا و همكاران ، 1972)؛ اوپك ـ 6 (ما و نلسون ، 1975)؛ فلوری ـ 3 (ما و نلسون، 1975)؛ دفكتیو. بی ـ 30 (سالامینی و همكاران ، 1975) و ماكروفیت (سالامینی و همكاران، 1983) گزارش شده است.
بجز اپك ـ 2 كه تا حدی بررسی شده است، هیچكدام از آن موتان‌ها هیچ استفاده عملی در برنامه‌های اصلاحی نداشتند. اطلاعات بیشتر درباره آنها در مقالات برایت و شوری (1983)، نلسون (1979) و كلوور و مارتز (1987) آمده است.
موتانت‌های اوپك ـ 2، فلوری ـ 2 و اوپك ـ 7 به ترتیب بر روی كروموزم‌های 1047 قرار دارند. هر دو موتان اوپك ـ 2 و اوپك ـ 7 به عنوان مغلوب ساده عمل می‌كنند، در حالی كه فلوری ـ 2 حالت نیمه غالبیت را نشان می‌دهد. از این رو اوپك ـ 2 و اوپك ـ 7 حالت نیمه غالبیت را نشان می‌دهد. فقط موقعی اثر آنها در اندوسپرم بروز می‌كند كه سه عامل مغلوب حضور داشته باشد. این هم در مورد دانه و هم خصوصیات شیمیایی صادق است.
از طرف دیگر اوپك ـ 2 اثر خود را در فنوتیپ دانه و كیفیت پروتئین بروز می‌دهد و اثر آن بسته به تعداد آلل‌های غالب و مغلوب در اندوسپرم تریپلوئید تغییر می‌كند. همه آن موتان‌ها یك خصوصیات مشتركی دارند، شامل كاهش نسبت پرولامین (زئین) در پروتئین، نرمی، اندوسپرم گچی و كاهش مقدار ماده خشك. نقش آن ژن‌ها در كنترل و بوسنتز پروتئین‌های ذخیره در مطالعات متعددی آزمون گردیده است. (لاركینز و همكاران ، 1982؛ برایت شوری ، 1983؛ تای ، 1983؛ گلوور و مرتز ، 1987) تشخیص داده شده كه بیشتر موتان‌های بالیزین بالا از ساخت اجزاء یا ساب یونیت‌های متشكله بخش زئین جلوگیری می‌كنند.

از این رو هر كدام از آن موتانت‌ها بر روی سنتز بیش از یك پروتئین اثر می‌گذارند. (نلسون ، 1969؛ ما و نلسون ، 1975؛ دیفونزو و همكاران ، 1980) آنها ژن‌های رگولاتوری را توضیح داده‌اند. سنتز زئین در حدود 12 روز پس از گرده‌افشانی شروع می‌شود و بین 16 و 35 روز پس از گرده‌افشانی فعال است. (تای و دالبی ، 1974؛ تای و همكاران، 1978؛ اوكس و همكاران ، 1979 و ول و بیتز ، 1987). در موتان اوپك ـ 2 از 35 روز بعد از گرده افشانی به بعد از افزایش زئین كم یا هیچ است. در حالی كه در ژنوتیپ‌های نرمال افزایش زئین می‌تواند تا 50 روز پس از گرده‌افشانی انجام شود، (تای و دالبی، 1974؛ تای، 1979).
زئین به 4 گروه منفصل تقسیم می‌شود كه بر اساس وزن مولكولی تعیین شده بوسیله SDS-PAGE انجام می‌شود. بزرگترین آلفا ـ زئین نامیده می‌شود و بوسیله یك خانواده مولتی‌ژن بزرگ كد می‌شود. (هاژن و روبنستین ، 1981)

گروه‌های دیگر، بتا، دلتا و گامازئین بوسیله یك یا دو ژن كد می‌شوند. بعضی از ژن‌ها ممكن است فقط از یك جزء اصلی جلوگیری كنند. (آلفا زئین در اوپك ـ 2) یا دو جزء (آلفا و بتازئین در فلوری ـ 2) و بقیه ممكن است از ساخت تمام اجزاء جلوگیری كنند، مانند مورد اوپك ـ 6 و ماكرونیت.

اوپك ـ 2 نسخه‌برداری از ژن زئین خصوصاً الفا ـ زئین‌ها را منظماً تعدیل و تضعیف می‌كند. در تركیب‌های دابل موتانت‌ شامل فقط موتانت‌های لیزین، اوپك ـ 2 و اوپك ـ 7 به نظر می‌رسد كه نسبت به فلوری ـ 2، حالت اپی استازی دارند، اما ظاهراً با مكروفیت در جلوگیری از سنتز زئین همكاری دارند. هرچند اوپك ـ 2 و اوپك ـ 7 به روش افزایشی مانع سنتز زئین می‌شوند. اوپك ـ 2 و اوپك ـ 7 پایین‌ترین نسبت تجمع زئین را طی دوره رشد نرمال نشان می‌دهند، در حالی كه فلوری ـ 2 سطح متوسط بین ذرت نرمال و ذرت اوپك ـ 2 را نشان می‌دهد.

خصوصیات بیوشیمیایی

مقالات گذشته، خلاصه‌ای از تحقیقات بر روی بیوشیمی پروتئین اندسپرم ذرت را فراهم كرده است. (وال و پائولیس ، 1978؛ تای، 1983؛ ویلسون، 1983؛ گلوور و مرتز ، 1987؛ گلوور، 1988؛ شوت ول و لاركینز ، 1989)
پروتئین دانه ذرت را می‌توان بر اساس حلالیت آنها (اوسبورن و مندل ، 1914)، به چهار گروه اصلی تقسیم كرد:
1 آلبومین (محلول در آب)
2 گلوبولین (محلول در آب نمك)

3 پرولامین و یا زئین (محلول در الكل)
4 گلوتلین (محلول در اسید یا باز)
اخیراً با استفاده از طرح لاندری ـ موریوكس (1970) دسته‌بندی اجزاء پروتئین قدری متفاوت شده است. با این روش میسرا و همكاران (1975)، پنج جزء پروتئینی را تعریف كرده‌اند:
جزء I (آلبومین‌ها و گلوبولین)
جزء II (زئین)

جزء III (شبه زئین)
جزء IV (شبیه گلوتلین)
جزء V (گلوتلین حقیقی)
تفاوت در تركیب آمینواسیدها، بین اندوسپرم ذرت نرمال و موتانت، ابتداً در تركیب آمینواسیدها بین اندوسپرم ذرت نرمال و موتانت، ابتداً ناشی از تفاوت در مقادیر نسبی اجزاء مختلف است. (میسرا و همكاران، 1975)
جدول زیر توزیع اجزاء پروتئین در سه جمعیت ذرت با سابقه ژنتیكی تاكسینو را نشان می‌دهد: معمولی، اوپك ـ 2 نرم، اوپك ـ 2 با اندوسپرم سخت [QPM]. ژن اوپك ـ 2 شدیداً مقدار جزء II (زئین حقیقی) را كاهش می‌دهد و سایر اجزاء خصوصاً جزء I (آلبومین و گلوبولین) و جزء V (گلوتامین) را افزایش می‌دهد. جزء III (شبه زئین) اغلب در اندوسپرم ذرت اوپك ـ 2 تغییر یافته [QPM] افزایش می‌یابد. سایر مولفین هم تاریخ مشابهی بدست آورده‌اند. (جنتینتا و همكاران ، 1975؛ اورتگا و باتس ، 1983؛ اورتگا و همكاران، 1991)
جدول 1: توزیع اجزاء پروتئین نمونه‌های اندوسپرم نرمال، اندوسپرم نرم (اوپك ـ 2) و استرین‌های QPM تاكسینو – 1 و متوسط 2 اینبرد آمریكایی
مرجع: اجزاء پروتئین، سیمیت، محتوی لیزین اجزاء مختلف بر طبق میسرا و همكاران (1976)

متوسط محتوی لیزین 3 اینرد امریكایی* درصد از كل پروتئین ( g/100g پروتئین) جزء
تاكسینو – 1
(QPM) تاكسینو – 02
(نرم) تاكسیو – 1
(نرمال)
2/6 12 17 6/6 I آلبومین‌ها ـ گلوبولین و نیتروژن محلول
1/0 2/9 7/9 7/48 II زئین
5/0 7/22 4/13 14 IIIشبه زئین
6/1 4/15 2/17 2/9 IV شبیه گلوتلین
7/6 4/32 5/34 17 V گلوتلین حقیقی
4/7 1/8 5/4 باقیمانده
* oh43+w22+(normals)

طبق میسرا و همكاران (1976) پروتئین جزء I و جزء V ژرم پلاسم آمریكایی به ترتیب لیزین بیشتر است تا ذرت نرمال، زیرا آن نسبت بزرگتری از اجزاء I و V دارد و نسبت كمتری از جزء II (زئین) كه شامل 50% كل پروتئین در ذرت معمولی است و اغلب لیسین و تریپتوفان ندارد.
با روش لاندری ـ موراكس، پروتئین‌های ذخیره‌ای در محلولیت اجزاء II, III, IV بروز می‌كند. نتیجتاً تركیب آمینواسیدهای آن اجزاء شدیداً بوسیله آلفا، بتا و گاما زئین تحت تاثیر قرار می‌گیرند. والاس و همكاران (1990) روشی را تشریح كردند كه تمام پروتئین‌های ذخیره‌ای (آلفا، بتا، گاما و دلتا) را از پروتئینغیرذخیره‌ای و همچنین زئین غیرمحلول جدا می‌كند. ابتدا كل پروتئین را در دنیچرینگ بافر در شرایط احیایی حل می‌كنند و سپس تا 70% الكل اضافه می‌كنند.
نتایج تجزیه به آنها نشان داد كه پروتئین QPM در مقایسه با اوپك ـ 2 نرم و نرمال 3-4 برابر افزایش گاما ـ زئین داشته است. این پروتئین محتوای بالایی از پرولین (25%) و سیستئین (7%) دارد. مولفین نتیجه گرفته‌اند كه به احتمال قوی، تغییر فنوتیپ QPM به علت مقادیر زیادتر گاما ـ زئین آن است.

برای دریافت اینجا کلیک کنید